El proteosoma regula la expresión de genes eucarióticos mediante la rápida eliminación de proteínas que no son necesarias. Las proteínas F-box juegan un papel fundamental en este proceso, uniendo proteínas que son dirigidas a un procesador de “basura” que es el complejo SCF, donde estas proteínas son marcadas con ubiquitina para la degradación final en el proteosoma. Las proteínas F-box no actúan indiscriminadamente, sino que reclutan dianas específicas, regulando así el nivel de las mismas.
En hongos las proteínas F-box se han sido asociadas con el control del ciclo celular, regulación por glucosa, el reloj circadiano, y, más recientemente la patogenicidad en plantas. En Fusarium, dos proteínas F-box del complejo SCF están implicadas en patogénesis, Frp1 en F. oxysporum y Fbp1 en F. graminearum. En F. oxysporum hemos identificado un gen ortólogo con fbp1 de F. graminearum. Fbp1 está implicada en la virulencia de F. oxysporum f.sp. lycopersici, ya que mutantes nulos en dicho gen presentan un retraso importante en la infección de plantas de tomate. Nuestros trabajos indican que la proteína Fbp1 está implicada en la ruta de señalización MAPK Fmk1. El objetivo actual es conocer las proteínas diana de Fbp1 implicadas en dicha ruta de señalización. El análisis proteómico ha revelado la presencia de hasta 80 proteínas con expresión diferencial en condiciones de crecimiento en medio mínimo, en el que la cepa mutante está limitada en el crecimiento invasivo.
La proteína  Bmh2, una proteína 14-3-3 ha sido identificada con un nivel de expresión 5 veces superior en la estirpe mutante, indicando que dicha proteína sea blanco de Fbp1  para ser  enviada a proteasoma tras ubiquitinación por el sistema SCF. Nuestro interés se centra ahora en entender el papel de Bmh2 en la patogénesis de F. oxysporum y su regulación por Fbp1.